Анализ сайтов связывания катионов цинка белками

ГЛАВА 1. АНАЛИТИЧЕСКИЙ ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1 Роль белка в прокариотических и эукариотических организмах

1.2 Связывание цинка с белками

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ

Особое место в многообразных превращениях веществ, которые характерны для всех живых организмов, занимает обмен белков. Благодаря выполнению ряда уникальных функций, которые являются свойственными для живой материи, белки определяют как микро- и макроструктуру отдельных субклеточных образований, специфику организации клеток, органов и целостного организма, а также в значительной степени динамическое состояние между организмом и окружающей его средой. Белковый обмен является строго специфичным, направленным и настроенным, обеспечивает непрерывность воспроизводства и обновления белков организма. В течение всей жизнедеятельности в организме постоянно и с высокой скоростью совершаются два противоположных процесса, а именно: распад органических макромолекул и надмолекулярных структур и синтез этих соединений. Благодаря данным процессам обеспечиваются катаболические реакции и создание сложной структурной организации живого из хаоса веществ окружающей среды. При этом ведущая роль отведена именно белкам. Все остальные виды обмена являются подчиненными данной глобальной задаче живого, а именно самовоспроизведению себе подобных путем программированного синтеза специфических белков. С целью осуществления данного процесса используются энергия обмена углеводов и липидов, строительный материал в виде углеродных остатков аминокислот, а также промежуточных продуктов метаболизма углеводов и др. [6, c. 201]

Во всех живых организмах, от простейших бактерий до человека, синтез белков осуществляется с помощью специальных клеточных устройств – рибосом. На этих уникальных фабриках происходит образование белковой цепи из отдельных аминокислот. В клетках, ведущих интенсивный белковый синтез, рибосом очень много: так, в одной бактериальной клетке содержится около 10 тыс. этих минифабрик, составляющих до 30% общей сухой массы клетки! В клетках высших организмов рибосом содержится меньше – их число зависит от типа ткани и уровня метаболизма клетки. Рибосома синтезирует белок со средней скоростью 10-20 аминокислот в секунду. Точность трансляции исключительно высока – ошибочное включение «неправильного» аминокислотного остатка в цепь белка составляет в среднем одну аминокислоту на 3 тыс. звеньев (при средней длине белковой цепи у человека в 500 аминокислотных остатков), т.е. всего одна ошибка на шесть белков [2, c. 46].

1. Коничев, А.С. Молекулярная биология / А.С. Коничев, Г.А. Севастьянова. – 4-е изд., перераб. и доп. – М.: Академия, 2012. – 400 с.

2. Карпова, Г.Г. Рибосома – минифабрика по производству белков / Г.Г. Карпова, Д.М. Грайфер, А.А. Малыгин // Наука из первых рук. – 2006. - № 6(12). – С. 46-53. 

3. Емельянов, В. В. Биохимия / В. В. Емельянов, Н. Е. Максимова, Н. Н. Мочульская; М-во образования и науки Рос. Федерации, Урал. федер. ун-т. – Екатеринбург: Изд-во Урал. ун-та, 2016. – 132 с.

4. Ленинджер, А. Основы биохимии: в 3-х т. Т. 1. Пер. с англ. – М.: Мир, 1985. – 367 с.

5. Комов, В.П. Биохимия /В.П. Комов, В.Н. Шведов – М.: Дрофа, 2004. – 640 с.

6. Хисматуллина, З.Н. Структура, функция и значение трансляции и регуляции главных компонентов белоксинтезирующей системы / З.Н. Хисматулина // Вестник Казанского технологического университета. – 2012. – Т. 15. - № 10. – С. 201-209.

7. Эффекты меди и цинка при связывании с человеческим сывороточным γ-глобулином / С.Б. Ченев [и др.] // Медицинская Иммунология. – 2006. – Т. 8. - № 5-6. – С. 615-622. 

8. Наночастицы оксида цинка. Антиоксидант или генератор АФК? [Электронный ресурс] / О.А. Воробьева [и др.]. – Режим доступа: https://www.ozonetherapy.ru/nanochastitsy-oksida-tsinka-antioksidant-ili-generator-afk/. 

9. Кутяков, В.А. Металлотионеины как сенсоры и регуляторы обмена металлов в клетках / В.А. Кутяков, А.Б. Салмина // Бюллетень сибирской медицины. – 2014. – Т. 13. - № 3. – С. 91-99.  

10. Yamaguchi, M. Zinc stimulates osteoblastogenesis and suppresses osteoclastogenesis by antagonizing NF-κB activation / M. Yamaguchi, MN. Weitzmann// Mol Cell Biochem. – 2011. - № 355(1-2). – P. 179-186.

11. Связывание катионов цинка с человеческим сывороточным γ-глобулином / Е.Е. Бабаев [и др.] // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. – 2006. – Т. 141. - №5. – С.540-543.

12. Beyersmann, D. Functions of zinc in signaling, proliferation and differentiation of mammalian cells/ D. Beyersmann, H. Haase // Biometals. – 2001. - № 14(3-4). – P. 331-341.

13. Andreini, C. A bioinformatics view of zinc enzymes/ C. Andreini, I. Bertini // Inorg. Biochem. – 2012. - № 111. - P. 150-156.

14. Николаев, А.Я. Биологическая химия / А.Я. Николаев. – 3-е изд., перераб. и доп. – М.: Медицинское информационное агентство. – 2004. – 566с.

15. Металлотионеины и их роль в адаптации к действию повреждающих факторов / Н.Н. Рыспекова [и др.] // Вестник КазНМУ. – 2014. - №1. – С. 298-303.

16. Кольман, Я. Наглядная биохимия / Я. Кольман, К.-Г. Рем; пер. с нем. – М.: Мир, 2000. – 469 с.