Убиквитин зависимая деградация белков

Протеосома (рисунок 2) — комплекс нелизосомных мультикаталитических протеиназ, широко распространённых в цитоплазме клеток эукариот.  Протеосомы осуществляют большую часть цитозольного протеолиза. 26S-протеосома содержит каталитическое ядро 20S с Mr 700 кД, которое осуществляет АТФ-зависимую деградацию убиквитинированных белков. 20S-комплекс построен из четырёх колец: αββα. Каждое из колец состоит из 7 субъединиц. Эти субъединицы кодируются 14 генами: 7 кодируют разные α, 7 — разные β-субъединицы. В β-кольцах локализованы три каталитических сайта, каждый из которых построен из двух одинаковых β-субъединиц. 20S-комплекс состоит из 14 субъединиц, представляющих собой различные протеазы. 

В некоторых ситуациях клетке необходимо осуществить выщепление убиквитина из образуемых им аддуктов. В частности, возникает необходимость отщепления убиквитина от продуктов протеолиза, от белков, к которым он был присоединен по ошибке. Синтез убиквитина также осуществляется в виде линейного полипредшественника, в результате возникает необходимость нарезать из него функциональные молекулы. При этом на C-конце последнего мономера полипредшественника закодирован дополнительный аминокислотный остаток, блокирующий активный глицерин, в связи с чем его необходимо отщепить. Существует два рибосомальных белка, на N-конце которых осуществляется кодировка убиквитина. Таким образом, осуществляется таргетинг указанных белков к рибосоме. Соответственно, после того, как вышеупомянутые белки будут включены в рибосомальный комплекс, необходимо отщепить убиквитин.