1. Вторичная структура белков
2. Структурирующие факторы (силы)
3. Денатурация и ренатурация
Список использованных источников
1. Вторичная структура белков
Белки или протеины преобладают количественно над всеми другими макромолекулами живой клетки. Белки принимают участие во всех биологических процессах, выполняя при этом разнообразные функции. Для каждого белка характерна уникальная, свойственная только для него структура и в такой же мере уникальная функция, которая отличается от функций других белков. Белки являются высокомолекулярными соединениями (полимерами), которые представлены α-аминокислотами – мономерными звеньями, которые соединены между собой при помощи пептидных связей.
Функциональные свойства белков определяются конформацией, т.е. расположением полипептидной цепи в пространстве. Уникальность конформации для каждого белка определяется его первичной структурой. В белках различают два уровня пространственного строения пептидной цепи – вторичную и третичную структуру
Вторичная структура белков взаимосвязана со способностью групп пептидной связи к водородным взаимодействиям: C=O....HN. При этом пептид стремится принять конформацию с образованием максимального числа водородных связей.
2. Структурирующие факторы (силы)
Стабильность вторичной структуры обеспечивается в основном водородными связями (определенный вклад вносят и главновалентные связи – пептидные и дисульфидные).
Водородная связь являются слабым электростатическим притяжением (взаимодействие, связь) между одним электроотрицательным атомом (например, кислородом или азотом) и водородным атомом, который ковалентно связан со вторым электроотрицательным атомом.
Согласно современным представлениям, водородная связь включает не только электростатические силы притяжения между полярными группами (взаимодействие атомов водорода с электроотрицательными элементами: кислородом, азотом, хлором), а также и электронные связи такого же типа, как и в ряде комплексных соединений. Для водородных связей, которые являются нековалентными, является характерной малая прочность. В частности, если энергия, которую необходимо затратить для разрыва химических межатомных связей соответствует 84-8400 кДж, то энергия, которая необходима для разрыва одной водородной связи, соответствует всего 6,3 кДж на 1 моль. В связи с тем, что в белковой молекуле число водородных связей является весьма большим (в образование водородных связей вовлечены все пептидные группы), ими в сумме обеспечивается скручивание полипептидной цепи в спиральную структуру, и ей при этом сообщается компактность и стабильность.
Примером взаимодействия двух молекул воды (диполей) можно представить механизм возникновения водородных связей в элементарной форме. Как известно, в диполе воды избыток положительных зарядов приходится на атомы водорода, а избыток отрицательных – на атомы кислорода.
3. Денатурация и ренатурация
Чем выше уровень организации белка, тем слабее поддерживающие его связи. В результате влияния различных физических и химических факторов, а именно высокой температуры, действия химических веществ, лучистой энергии и др. – происходит разрыв «слабых» связей, а структуры белка – четвертичная, третичная и вторичная – деформируются, разрушаются и наблюдается изменение его свойств. Нарушение природной, уникальной структуры белка получило название денатурации. Степень денатурации белка взаимосвязана с интенсивностью воздействия на него различных факторов: чем интенсивнее воздействие, тем глубже денатурация.
Нарушение нативной пространственной структуры белка в случае различных воздействий (повышения температуры, изменения концентрации металлов, кислотности раствора и др.) называется денатурацией и в ряде случаев является обратимым (обратный процесс называется ренатурацией). Молекулы белка представляют собой кооперативные системы: поведение их взаимосвязано с взаимодействием составляющих частей. Кооперативность молекул белка определяется тем, что повороты отдельных звеньев из-за внутримолекулярных взаимодействии взаимосвязаны с конформацией соседних звеньев.
1. Биологическая химия / Е.С. Северин [и др.] – М.: ООО «Медицинское информационное агентство», 2008. – 364 с.
2. Березов, Т.Т. Биологическая химия: Учебник / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – 3-е изд., перераб. и доп.– М.: Медицина, 1998.– 704 с.
3. Денатурация белков. Ренатурация белков [Электронный ресурс]. – Режим доступа: https://meduniver.com/Medical/Biology/101.html.
4. Финкельштейн, А.В. Физика белка / А.В. Финкельштейн, О.Б. Птицын. – М.: КДУ, 2012. – 456 с.
5. Авдеева, Л.В. Биохимия: Учебник / Л.В. Авдеева, Т.Л. Алейникова, Л.Е. Андрианова. - М.: ГЭОТАР-МЕД, 2013. – 768 c.
6. Щербаков, В.Г. Биохимия / В.Г. Щербаков. - СПб.: Гиорд, 2009. - 472 c.
7. Комов, В.П. Биохимия: Учебник / В.П. Комов, В.Н. Шведова. - Люберцы: Юрайт, 2015. - 640 c.
