Глобулярные и фибриллярные белки. Структура инсулина и коллагена

1. Глобулярные и фибриллярные белки. Структура инсулина и коллагена

Список использованных источников

Большое количество органических веществ, входящих в состав живой клетки, отличаются крупными размерами молекул и представляют собой биополимеры. К ним относятся и белки, составляющие от 50 до 80% от сухой массы всей клетки. Мономерами белков являются аминокислоты, связывающиеся между собой с помощью пептидных связей. Белковые макромолекулы имеют несколько уровней организации и выполняют в клетке целый ряд важнейших функций: строительную, защитную, каталитическую, двигательную и др. В нашей статье мы рассмотрим особенности строения пептидов, а также приведем примеры глобулярных и фибриллярных белков, входящих в состав организма человека.

Формы организации макромолекул полипептидов. Аминокислотные остатки последовательно соединяются между собой прочными ковалентными связями, называемыми пептидными. Они достаточно прочные и удерживают в стабильном состоянии первичную структуру белка, имеющую вид цепи. Вторичная форма возникает в момент закручивания полипептидной цепи в альфа-спираль. Она стабилизирована дополнительно возникающими водородными связями. Третичная, или нативная, конфигурация имеет принципиальное значение, так как большинство глобулярных белков в живой клетке имеют именно такое строение. Спираль упаковывается в виде шара или глобулы. Ее устойчивость обусловлена не только появлением новых водородных связей, но и формированием дисульфидных мостиков. Они возникают вследствие взаимодействия атомов серы, входящих в состав аминокислоты цистеина. 

1. Молекулярная биология клетки. В 3 томах /Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж. и др.. — Москва: Мир, 1994.  

2. Финкельштейн, А.В. Физика белка /А.В. Финкельштейн, О.Б. Птицын. — Москва: КДУ, 2005. — 325 с.